Elizabeth Blackburn

Elizabeth Helen Blackburn (26 de Noviembre de 1948) es una importante bioquímica Australiana nacida en Hobart, capital de la isla de Tasmania (Australia), hija de un matrimonio de médicos. Estudio Bioquímica en la universidad de Melbourne y se doctoro en biología molecular en 1975 en la universidad de Cambridge. Allí conoció a John Sedat, también biólogo molecular, con quien se casaría.

Comienza a estudiar  los Telómeros en la universidad de Yale en 1975, pasando a la universidad de California en Berkeley  en 1984. Descubre junto a Carol Greider la enzima Telómeraza con el fin de estudiar la división celular y así poder controlarla.  

Su mayor aporte científico fue el descubrimiento de la enzima Telomerosa quien forma los telomerós durante la duplicación del ADN; es quien pauta la vida de las células:

Cuanto mayor sea la segregación de Telomerasa más cortos serán los Telomeros, hasta llegar a un momento en que la división celular sea imposible y las células terminen muriendo. Por lo tanto los  Telomerós están relacionados con el envejecimiento celular,

Elisabeth Blackburn ha recibido numerosos premios prestigiosos:

Premio Elí Lilly de Microbiología 1988.

Premio de la academia Nacional de Ciencias de E.U en Biología Molecular 1990.

La Medalla de oro de la sociedad Americana contra el Cáncer 2000.

Premio Dr. AH Heineken de Medicina 2004.

Premio Albert Lásker por investigación Médica Básica 2006 junto con Carol Greider y Jack Szostak.

Premio Nobel de Medicina 2009 junto con Carol Greider y Jack Szostak.

 DATO CURIOSO

En 2007, la revista Time la incluyó dentro de lista de las 100 personalidades más influyentes del mundo.

Pertenece a las sociedades científicas más prestigiosas del mundo como la Sociedad Americana de Biología Celular, al instituto de medicina de los EEUU o a la Royal Society de Londres (Reino Unido)

Andrés Felipe Parra-Diego Plazas-Jesús Montañés-Daniel Tabarquino 1103

FREDERICK SANGER

Frederick Sanger bioquímico británico comenzó sus estudios en la escuela de Bryanston, más adelante obtuvo su primer bachiller en Ciencias naturales en el  Saint John Collage, inicialmente pensó en estudiar medicina, aunque luego se empezó a interesarse por la bioquímica a raíz de algunos bioquímicos importantes y reconocidos de la época. Obtuvo su doctorado en 1943 a los 25 años, de tal manera que hizo parte de los investigadores de laboratorio de bioquímica.

Durante su estadía en el laboratorio y gracias a sus estudios pudo hacer el descubrimiento de la estructura de las proteínas, en especial la estructura de la insulina, además contribuyo al estudio de la secuencia de las bases del ADN.

Pero, para llegar a tal
descubrimiento acerca de la estructura de la insulina, Empezó degradando insulina en pequeños fragmentos mezclando la enzima tripsina (que degrada la proteína) con una solución de insulina, entonces aplico un poco de la mezcla en una hoja de papel vegetal, aplicó un disolvente al papel vegetal en una dirección, y aplicó una corriente eléctrica a lo largo del papel en la dirección contraria. Dependiendo de su solubilidad y su carga eléctrica, los diferentes fragmentos se trasladaron a posiciones distintas del papel, creando un patrón característico. Sanger llamo a estos patrones “huellas dactilares”. Como las huellas dactilares humanas, estos patrones se pueden emplear para identificar cada proteína.

Y de esta manera dio a conocer que la insulina estaba compuesta con una secuencia única de aminoácidos, y esta publicación se llevó a cabo en 1955, teniendo como homenaje el premio noble en química en 1958.

Durante el 1975 desarrollo en meto de Sanger o también método de secuenciación del ADN, más tarde uso este método para secuenciar  el genoma completamente de un organismo, siendo el primero  en ser determinado totalmente, teniendo como premio su premio noble en química, por otra parte, este método fue fundamental para el proyecto de genoma humano

Actualmente hace parte de la academia de ciencias francesas.

ANDRES FELIPE MENESES

DANIEL TABARQUINO

DIEGO PLAZAS

JESUS MONTAÑEZ

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Friedrich Konrad Beilstein

también llamado Fiódor Fiódorovich Beilshtéin (Бейльштейн, Фёдор Фёдорович) (San Petersburgo, 17 de febrero de 1838 - 18 de octubre de 1906) fue un químico rusoalemán, fundador y primer editor del conocido "Manual de Química Orgánica" (Handbuch der organischen Chemie). La primera edición de esta obra, en 1881, registraba 1,500 compuestos en 2.200 páginas. Actualmente este Manual se conoce como la "Base de Datos de Beilstein".

Su padres Karl Friedrich Beilstein y Katharina Margarete Rutsch, eran originarios deAlemania y se habían establecido en San Petersburgo l'atelier de talle de su tío, Konrad Rutsch.

Friedrich Konrad partió para Alemania a los 15 años de edad, para estudiar Químicabajo la dirección de Robert Wilhelm Bunsen y Friedrich August Kekulé en laUniversidad de Heidelberg, luego con Justus von Liebig en la universidad de Múnich y finalmente con Friedrich Wöhler en la Universidad de Göttingen, donde se doctoró tres días después de cumplir 20 años, con una monografía sobre la murexide.

Después continuó estudios en la Sorbona de París, con Charles Friedel y Charles Adolphe Wurtz y en la Universidad de Breslau con Carl Löwig. Beilstein fue designado "Docente" (maestro de conferencias) en 1860 y en 1865 fue nombrado profesor extraordinario de la Universidad de Göttingen. En 1866 sucedió a Dimitri Mendeleiev en el Instituto de Tecnología de San Petersburgo. Obtuvo entonces la nacionalidad rusa. En 1883 fue designado miembro de la Academia de Ciencias de Rusia. Se jubiló en 1896.

Trabajos

En 1862 obtuvo ácido acrílico mediante la destilación de ácidos hidroacrílicos. Sus investigaciones se concentraron en los compuestos aromáticos. Tabajó por ejemplo en 1896 estableció para la cloración de tolueno una regla importante que afirma que la halogenación de los alquilbencenos al calor, se efectúa principalmente sobre la cadena de alquenos (por ejemplo el cloruro de bencilo), mientras que en frío o en presencia de un catalizador (por ejemplo de yodo), la halogenación tiene lugar sobre el grupo benceno.

Desarrolló la prueba de detección de los compuestos halógenos orgánicos, que ahora se conoce como Test de Belstein. El test de Beilstein es positivo cuando se produce haluro de cobre volátil, que da a la llama un color azul-verdoso, al calentar un halogenuro de alquilo con óxido de cobre. Es el método más sencillo para determinar la presencia de un halogenuro de alquilo, aunque no diferencia si el halógeno es cloro, bromo o yodo.

Vladímir Markóvnikov

Vida

Markovnikov estudió economía, convirtiéndose después de su graduación en asistente de Aleksandr Butlerov en la Universidad de Kazan y en la Univeridad de San Petersburgo. Después de graduarse en 1860 se desplazó a Alemania por dos años donde estudió bajo la tutela de Richard Erlenmeyer y Hermann Kolbe. Tras regresar a Rusia recibió el doctorado en 1869 y obtuvo una plaza de profesor en la Universidad de Kazan. Debido a un conflicto con la Universidad dejó el puesto y fue nombrado profesor en la Universidad de Odessa en 1871, y sólo dos años más tarde en la Universidad de Moscú donde permanecería el resto de su carrera.

[editar]Trabajo

Markovnikov es conocido sobre todo por la regla de Markovnikov, la cual enunció en 1869 y que describe las reacciones de adicción de H-X a alquenos y alquinos. De acuerdo con esta regla, el nucleofílico X- se añade al átomo de carbono con menos átomos de hidrógeno, mientras que el protón se añade a los átomos de carbono con más átomos de hidrógeno unido a ella. Por lo tanto, un cloruro de hidrógeno (HCl) se suma a propeno, CH₃-CH=CH₂ para producir 2-cloropropano CH ₃ CHClCH ₃ en lugar de los isómeros 1-cloropropano CH₃CH₂CH₂Cl.¹ La regla es útil para predecir las estructuras moleculares de los productos de las reacciones de adición. Por qué el bromuro de hidrógeno muestra reacciones tipo Markovnikov, así como contrarias, o anti-Markovnikov, no pudo ser entendido hasta queMorris S. Kharasch ofreció una explicación en 1933.

Hughes discutió las razones de la falta de reconocimiento de Markovnikov durante su vida.² A pesar de que la mayoría de sus publicaciones fueron en ruso, un idioma que no era comprendido por la mayoría de los químicos de Europa occidental, el artículo de 1870 en el que se publicó por primera vez la citada regla fue escrito en alemán. Sin embargo, la norma se incluyó en un anexo de cuatro páginas a un artículo de 26 páginas de isómeros de ácidos butírico, y en base a la evidencia experimental muy leve incluso para los estándares de la época. Hughes llegó a la conclusión de que la norma era una conjetura inspirada, no justificada por las pruebas de la época, pero que luego resultó ser correcta (en la mayoría de los casos).

Markovnikov también contribuyó a la química orgánica al encontrar anillos de carbono con un número de átomos diferente de seis, que eran los conocidos hasta la fecha: demostró la existencia de anillos de 4 carbonos en 1879, y de anillos de siete carbonos en 1889.

Markovnikov también demostró que los ácidos butírico e isobutírico tienen la misma fórmula molecular (C₄H₈O₂) pero diferente estructura. Es decir son isómeros.

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 carlos barahona 1103

Galileo Galilei

(Pisa, actual Italia, ì564-Arcetri, id., 1642)

APORTES

En 1592 pasó a ocupar una cátedra de matemáticas en Padua e inició un fructífero periodo de su vida científica: se ocupó de arquitectura militar y de topografía, realizó diversas invenciones mecánicas, reemprendió sus estudios sobre el movimiento y descubrió el isocronismo del péndulo. En 1599 se unió a la joven veneciana Marina Gamba, de quien se separó en 1610 tras haber tenido con ella dos hijas y un hijo.

DATOS CURIOSOS

• figuran las leyes del movimiento pendular (sobre el cual comenzó a pensar, según la conocida anécdota, mientras observaba una lámpara que oscilaba en la catedral de Pisa), y las leyes del movimiento acelerado.
• hizo deslizar esferas cuesta abajo por la superficie lisa de planos inclinados con distinto ángulo de inclinación (y no fue con el lanzamiento de cuerpos de distinto peso, desde la torre inclinada de Pisa, como se había creído durante mucho tiempo).

BRAYAN FIGUEROA, STEFANIA LEAL, DAMARIS MOTTA, ANDERSON ROCHA Y GERALDINE TORRES

Niels Henrick David Bohr

(Copenhague, Dinamarca; 7 de octubre de 1885 – ibídem; 18 de noviembre de 1962)

APORTES

Basándose en las teorías de Rutherford, publicó su modelo atómico en 1913, introduciendo la teoría de las órbitas cuantificadas, que en la teoría mecánica cuántica consiste en las características de que, en torno al núcleo atómico, el número de electrones en cada órbita aumenta desde el interior hacia el exterior.

En su modelo, además, los electrones podían caer (pasar de una órbita a otra) desde un orbital exterior a otro interior, emitiendo un fotón de energía discreta, hecho sobre el que se sustenta la mecánica cuántica.

DATOS CURIOSOS

·         Hijo de un profesor de fisiología

·         FRASE:

"Hay algunas cosas que son tan serias que solo podemos bromear con ellas."

BRAYAN FIGUEROA, STEFANIA LEAL, DAMARIS MOTTA, ANDERSON ROCHA Y GERALDINE TORRES.

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AARON CIECHANOVER 

(1947- ), bioquímico israelí que recibió el Premio Nobel de Química en el año 2004, por su participación en el descubrimiento de un importante sistema regulador, por el que las células marcan ciertas proteínas para ser destruidas. Este proceso, conocido como “degradación proteica mediada por la ubiquitina”, es esencial para que puedan tener lugar las funciones celulares normales, como la reproducción celular, además de ser de gran utilidad como control de calidad al marcar y eliminar proteínas defectuosas, que podrían originar cáncer u otras enfermedades. Ciechanover y sus colegas, el israelí Avram Hershko y el estadounidense Irwin Rose, galardonados también con el Premio Nobel, realizaron sus primeros descubrimientos a finales de la década de 1970 y principios de la década de 1980. A partir de su trabajo, los científicos han ampliado mucho los conocimientos sobre las alteraciones y el funcionamiento de las células.

Nacido en Haifa, Israel, Ciechanover cursó estudios superiores en la Facultad de Medicina de la Universidad Hadassah, en Jerusalén. Desde 1977 realiza sus investigaciones en el Departamento de Bioquímica del Instituto de Tecnología de Israel Technion, en Haifa, donde obtuvo, en 1981, el grado de doctor. Es catedrático en el Instituto Rappaport Family para Investigación en Ciencias Médicas, perteneciente al Instituto Technion.

En la década de 1970, Ciechanover trabajó bajo la dirección de Hershko en un área olvidada de la investigación celular: la fragmentación de las proteínas en el interior de las células. Durante años, los esfuerzos se habían centrado en cómo las células configuran las miles de proteínas diferentes que desempeñan muchas funciones celulares vitales, si bien, no se comprendía totalmente cómo las células regulan el proceso de fragmentación o degradación de las proteínas. Trabajando con un extracto de eritrocitos inmaduros llamados reticulocitos, Ciechanover y Hershko aislaron un péptido que parecía desempeñar un papel fundamental en el marcado de proteínas para su destrucción. Ambos colaboraron con el bioquímico estadounidense Irwin Rose, que estaba trabajando en el mismo proceso, compartiendo varios veranos en el laboratorio de Rose, en el Fox Chase Cancer Center de Filadelfia, Pensilvania.

Finalmente, los tres investigadores llegaron a la conclusión de que el péptido marcador de las proteínas era la ubiquitina, un polipéptido que otros investigadores ya habían aislado del tejido de ternera a mediados de 1970, aunque su función en aquel momento era desconocida. El nombre ‘ubiquitina’ deriva de una palabra latina que significa ‘en todos sitios’. En 1980, Ciechanover y sus colegas publicaron sus investigaciones en la prensa científica, describiendo la degradación de las proteínas mediada por la ubiquitina. Una vez activada, la ubiquitina, con ayuda de varias enzimas, actúa como un marcador fijándose sobre una proteína ya utilizada o defectuosa, marcándola para que sea degradada. Después, la proteína es conducida hacia una estructura celular cilíndrica llamada proteosoma, que actúa como un dispositivo celular de recogida de residuos o ‘centro de reciclado’. Dentro del proteosoma, la proteína es degradada, de modo que los fragmentos quedan disponibles para ser reutilizados por las células.

Hoy en día, sabemos que este proceso de degradación de las proteínas es esencial para el funcionamiento de la célula. Por ejemplo, durante la división celular las proteínas deben ser sintetizadas y fragmentadas con mucha rapidez para mantener la secuencia del ciclo celular. La degradación mediada por la ubiquitina es fundamental para este proceso. La regulación de la degradación proteica a través de la ubiquitina también está presente en la función del sistema inmunológico. La alteración del mecanismo regulador del marcado de la ubiquitina puede dar lugar a enfermedades como el cáncer, ya que las proteínas defectuosas no serían marcadas para ser destruidas y por lo tanto proliferarían. En la actualidad, los conocimientos sobre el sistema de degradación de las proteínas, propuesto por primera vez por Ciechanover y sus colegas, se utilizan para luchar contra algunas enfermedades. Es el caso, por ejemplo, del nuevo tipo de fármacos anticancerígenos que actúan interfiriendo la actividad de reciclado de proteínas del proteosoma.

Además del Premio Nobel, Ciechanover ha recibido numerosos galardones en reconocimiento a sus investigaciones, como el Premio Albert Lasker de Investigación Médica Básica del año 2000. En el año 2004 ingresó en la Academia Nacional Israelí de Ciencias y Humanidades.

Jeimy Benavides   Camila Cano   Paula Pabon   Angie Ramirez 

AVRAM HERSHKO 

(1937- ), bioquímico israelí nacido en Hungría, galardonado con el Premio Nobel de Química del año 2004 por su participación en el descubrimiento del proceso por el cual las células emplean un sistema de ‘etiquetado’ molecular de ciertas proteínas, marcándolas para ser destruidas. Este mecanismo, llamado “degradación proteica mediada por la ubiquitina”, permite a las células fragmentar las proteínas una vez que ya han desempeñado su función, así como destruir aquellas proteínas defectuosas que podrían ser origen de un cáncer u otras enfermedades.

 Gracias al trabajo de Hersko y de sus colegas, el bioquímico israelí Aaron Ciechanover y el estadounidense Irwin Rose, que compartieron con Hersko el Premio Nobel, los científicos saben hoy en día que este sistema de marcado de las proteínas es una característica muy importante del funcionamiento de las células. Hershko, nacido en Kargag, Hungría, emigró en 1950 con su familia a Israel.

 En 1965 se licenció en Medicina en la Facultad de Medicina de la Universidad Hadassah de Jerusalén y en 1969 se doctoró en esta misma universidad. Durante los dos años siguientes fue profesor del Departamento de Bioquímica. En 1972, después de completar estudios posdoctorales en la Universidad de California en San Francisco, Hershko se incorporó a la Unidad de Bioquímica del Instituto de Tecnología Technion en Haifa. Es profesor en el Instituto Rappaport Family para Investigación en Ciencias Médicas, perteneciente al Instituto Technion.

Cuando Hershko y sus colegas iniciaron sus investigaciones en la década de 1970, muchos científicos habían estudiado el proceso por el cual las células reunían unas 100.000 proteínas diferentes, que llevaban a cabo numerosas funciones celulares vitales. Sin embargo, se desconocía en parte el mecanismo de degradación de estas proteínas. Hershko y Ciechanover, que era entonces su ayudante, se plantearon una pregunta que desde la década de 1950 había intrigado a los científicos: ¿Por qué la degradación de las propias proteínas de una célula precisaba energía de la propia célula, cuando otras formas de degradación proteica no consumían energía celular? Tratando de resolver este problema, descubrieron el mecanismo de fragmentación de las proteínas.

Trabajando con una muestra obtenida de eritrocitos inmaduros, Hershko y Ciechanover, obtuvieron finalmente éxito al aislar un péptido que era la clave de la degradación de las proteínas. Tras contactar con Rose, un especialista en proteínas que estaba trabajando en el mismo proceso, los dos israelíes empezaron a compartir veranos en el laboratorio de Rose en el Fox Chase Cancer Center en Filadelfia, Pensilvania. Finalmente, el trío determinó que el péptido que habían aislado era ubiquitina. La ubiquitina, identificada por primera vez a mediados de la década de 1970 en tejido de ternera, fue hallada después en el ser humano y en otras muchas especies (de ahí su nombre, que deriva de la palabra latina que significa ‘en todos sitios’).

En dos revistas publicadas en 1980, Hershko y sus colegas describieron el proceso de degradación de las proteínas mediado por la ubiquitina. Descubrieron que la ubiquitina marcaba ciertas proteínas, lo que las condenaba a ser degradadas. En palabras del comité de los Premios Nobel que anunció el Premio Nobel de Química, la ubiquitina actuaba como ‘el beso de la muerte’. Las proteínas marcadas por la ubiquitina son conducidas a una estructura celular llamada proteosoma, una estructura cilíndrica que actúa como un lugar de eliminación de residuos. Allí, las proteínas se fragmentan y son recicladas para ser reutilizadas por las células.

Hoy en día, los científicos saben que la degradación de proteínas mediada por la ubiquitina es imprescindible para el buen funcionamiento de las células. Por ejemplo, durante la reproducción celular, ciertas proteínas deben ser sintetizadas y degradadas con rapidez para continuar el proceso reproductivo. El marcado de la ubiquitina es esencial en este proceso.

Esta alteración del funcionamiento de este sistema también está implicada en el desarrollo de diversas enfermedades. Por ejemplo, el gen p35, un mecanismo de vigilancia celular que normalmente protege contra la formación de tumores, depende del marcado de la ubiquitina para mantener su propio equilibrio y función en la célula. El fallo en el sistema de la ubiquitina puede finalmente dar origen a células cancerígenas. El conocimiento del sistema de degradación de las proteínas mediado por la ubiquitina también ha ayudado a los científicos a profundizar en la comprensión de la fibrosis quística, la enfermedad de Parkinson y otros trastornos. Por estas razones, los avances en la investigación conseguidos por Hershko se han convertido en un área próspera de la investigación biomédica.

Además del Premio Nobel, Hershko fue galardonado también en 1999 con el Premio Internacional de la Fundación Gairdner y en el año 2000 con el Premio Albert Lasker de Investigación Médica Básica.

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IRWIN ROSE

(1926- ), bioquímico estadounidense que recibió el Premio Nobel de Química del año 2004, por su participación en el descubrimiento de cómo las células marcan ciertas proteínas para su degradación. Este sistema de marcado de proteínas actúa cuando estas son defectuosas o una vez que han cumplido su función. Hoy en día, los científicos saben que este proceso de degradación de proteínas, cuidadosamente regulado, es esencial para la reproducción de las células y otros procesos celulares, y que la alteración de este sistema contribuye al desarrollo de diferentes enfermedades, como algunas formas de cáncer.

Este descubrimiento no habría sido posible sin el trabajo innovador de Rose y sus colegas, los bioquímicos israelíes Avram Hershko y Aaron Ciechanover, galardonados también con el Premio Nobel. Hasta que estos tres científicos iniciaron su investigación a finales de la década de 1970, se habían llevado a cabo muchos trabajos sobre como se ensamblaban las proteínas dentro de la célula, pero no se había otorgado importancia a la ruptura o degradación proteica.

Nacido en Brooklyn, un distrito de Nueva York, Rose creció en el estado de Washington y formó parte de la Armada americana como técnico de radio durante la II Guerra Mundial. Más tarde estudió en la Universidad de Chicago en Illinois, donde obtuvo, en 1952, el doctorado en Bioquímica. Después, ingresó en la Facultad de Medicina de la Universidad de Yale, donde impartió clases de Bioquímica hasta 1963. Aquel año, se incorporó al equipo de investigadores del Fox Chase Cancer Center de Filadelfia, Pensilvania, donde desarrolló la mayor parte de su carrera profesional. Después de su jubilación en 1955, aceptó un cargo especial de investigación en la Universidad de California, en Irvine, donde es miembro del Departamento de Fisiología y Biofísica.

Como experto en enzimas (proteínas que catalizan los procesos bioquímicos), Rose decidió desenmascarar el misterio que había intrigado a los científicos desde la década de 1950. Las investigaciones previas habían determinado que ciertas formas de degradación de las proteínas, como la fragmentación en el intestino de las proteínas procedentes de los alimentos, no requería consumo de energía. Sin embargo, se desconocía por qué la degradación de las propias proteínas de las células utilizaba las reservas de energía de estas. A finales de la década de 1970, Rose se asoció con Hershko y Ciechanover, del Instituto de Tecnología Technion de Haifa, quienes estaban trabajando en el proceso de degradación proteica. Los dos israelíes compartieron veranos en el laboratorio de Rose, en el Fox Chase Cancer Center. Finalmente, persiguiendo el objeto de sus investigaciones, los tres científicos llegaron a descubrir la clave molecular de la degradación de las proteínas: un péptido llamado ubiquitina, un marcador molecular que se une a las proteínas, marcándolas para ser destruidas. La ubiquitina había sido identificada hacia mediados de la década de 1970 por otros investigadores, si bien su función era desconocida. La ubiquitina se aisló por primera vez en el tejido de ternera y posteriormente se halló en el ser humano y en una gran variedad de organismos (de aquí su nombre, que deriva de una palabra latina que significa ‘en todos sitios’).

Rose y sus dos colaboradores publicaron sus hallazgos en 1980. Desde entonces, se ha profundizado considerablemente en el conocimiento de la degradación proteica mediada por la ubiquitina y en su importancia para la célula. En concreto, Rose contribuyó al conocimiento de cómo ciertas enzimas, en un proceso sustentado por las reservas de energía de trifosfato de adenosina (ATP) de la células, ayudaban en el marcado de proteínas por la ubiquitina. Después, estas proteínas eran transportadas al ‘centro de reciclado’, una estructura llamada proteosoma, donde eran fragmentadas y preparadas para ser reutilizadas por las células. Esta degradación y reutilización de las proteínas es esencial en la reproducción celular, que precisa de una síntesis y degradación rápida de proteínas para continuar el proceso. La alteración del sistema de degradación mediado por la ubiquitina favorece la acumulación de proteínas defectuosas o no deseadas, que pueden finalmente conducir al cáncer, la fibrosis quística y otras enfermedades.

Además de ampliar los conocimientos sobre la función celular, las investigaciones en las que han sido pioneros Rose y sus colegas, han hecho posible el desarrollo de nuevos fármacos, como una sustancia anticancerígena para combatir el mieloma múltiple que interfiere en las funciones del proteosoma. El proceso de la degradación de las proteínas mediado por la ubiquitina, esclarecido por primera vez por Rose y sus colegas, se ha convertido en un área importante de la investigación bioquímica.

Además del Premio Nobel, Rose ha sido distinguido con el ingreso en la Academia Nacional de Ciencias.

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EDWIN G. KREBS

  

(1918- ), bioquímico estadounidense galardonado con el Premio Nobel por sus estudios sobre las enzimas que intervienen en la transformación del glucógeno en glucosa.

Nació en Lansing, Iowa. Se licenció en la Universidad de Washington en 1943. Siguió trabajando para dicha Universidad y comenzó una colaboración que duraría 40 años con el bioquímico estadounidense Edmond H. Fischer, con quien compartió el Premio Nobel de Fisiología y Medicina en 1992.

Durante la década de 1950, Krebs y Fischer estudiaron el modo en que las células musculares descomponen el glucógeno en glucosa, que utilizan como combustible (el cuerpo almacena energía en el hígado y en las células musculares en forma de glucógeno y las células lo descomponen en glucosa cuando necesitan energía, por ejemplo durante la contracción del músculo). Los dos científicos conocían la existencia de una enzima denominada fosforilasa, crucial en este proceso, que fue descubierta por los bioquímicos Carl Ferdinand Cori y Gerty Cori. Krebs había estudiado el papel de la enzima en el metabolismo del músculo de los mamíferos y Fischer lo había hecho en el metabolismo de las plantas.

Krebs y Fischer detectaron que la fosforilasa podía ser convertida de estado activo a estado inactivo. En estado activo, la fosforilasa estimula la descomposición del glucógeno. Ambos descubrieron que la adición de un fosfato a la fosforilasa cambiaba el estado de la enzima de inactivo a activo. También mostraron que existía un compuesto de gran energía, denominado trifosfato de adenosina (ATP), que proporcionaba el fosfato necesario para activar la fosforilasa, proceso catalizado por una enzima denominada

protein-quinasa. Otra enzima, denominada fosfatasa, puede eliminar el fosfato de la fosforilasa, inactivarla y detener la producción de glucosa. Actualmente se sabe que muchas hormonas actúan a través de un mecanismo de activación/desactivación de proteínas por enzimas del tipo protein-quinasas.

Este trabajo fue el primero que puso de manifiesto el mecanismo de activación/desactivación de proteínas por fosforilación, pero hoy se conocen muchos ejemplos y se sabe que juegan un papel importante en el control de las actividades básicas de las células. Estos estudios son vitales a la hora de entender enfermedades como el cáncer.

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