AARON
CIECHANOVER
(1947- ), bioquímico israelí que recibió el Premio Nobel de Química en el
año 2004, por su participación en el descubrimiento de un importante sistema
regulador, por el que las células marcan ciertas proteínas para ser destruidas.
Este proceso, conocido como “degradación proteica mediada por la ubiquitina”,
es esencial para que puedan tener lugar las funciones celulares normales, como
la reproducción celular, además de ser de gran utilidad como control de calidad
al marcar y eliminar proteínas defectuosas, que podrían originar cáncer u otras
enfermedades. Ciechanover y sus colegas, el israelí Avram Hershko y el
estadounidense Irwin Rose, galardonados también con el Premio Nobel, realizaron
sus primeros descubrimientos a finales de la década de 1970 y principios de la
década de 1980. A
partir de su trabajo, los científicos han ampliado mucho los conocimientos
sobre las alteraciones y el funcionamiento de las células.
Nacido en Haifa, Israel, Ciechanover cursó
estudios superiores en la Facultad de Medicina de la Universidad Hadassah, en
Jerusalén. Desde 1977 realiza sus investigaciones en el Departamento de
Bioquímica del Instituto de Tecnología de Israel Technion, en Haifa, donde
obtuvo, en 1981, el grado de doctor. Es catedrático en el Instituto Rappaport
Family para Investigación en Ciencias Médicas, perteneciente al Instituto
Technion.
En la década de 1970, Ciechanover trabajó
bajo la dirección de Hershko en un área olvidada de la investigación celular:
la fragmentación de las proteínas en el interior de las células. Durante años,
los esfuerzos se habían centrado en cómo las células configuran las miles de
proteínas diferentes que desempeñan muchas funciones celulares vitales, si
bien, no se comprendía totalmente cómo las células regulan el proceso de
fragmentación o degradación de las proteínas. Trabajando con un extracto de
eritrocitos inmaduros llamados reticulocitos, Ciechanover y Hershko aislaron un
péptido que parecía desempeñar un papel fundamental en el marcado de proteínas
para su destrucción. Ambos colaboraron con el bioquímico estadounidense Irwin
Rose, que estaba trabajando en el mismo proceso, compartiendo varios veranos en
el laboratorio de Rose, en el Fox Chase Cancer Center de Filadelfia,
Pensilvania.
Finalmente, los tres investigadores llegaron
a la conclusión de que el péptido marcador de las proteínas era la ubiquitina,
un polipéptido que otros investigadores ya habían aislado del tejido de ternera
a mediados de 1970, aunque su función en aquel momento era desconocida. El
nombre ‘ubiquitina’ deriva de una palabra latina que significa ‘en todos
sitios’. En 1980, Ciechanover y sus colegas publicaron sus investigaciones en
la prensa científica, describiendo la degradación de las proteínas mediada por
la ubiquitina. Una vez activada, la ubiquitina, con ayuda de varias enzimas, actúa
como un marcador fijándose sobre una proteína ya utilizada o defectuosa,
marcándola para que sea degradada. Después, la proteína es conducida hacia una
estructura celular cilíndrica llamada proteosoma, que actúa como un dispositivo
celular de recogida de residuos o ‘centro de reciclado’. Dentro del proteosoma,
la proteína es degradada, de modo que los fragmentos quedan disponibles para
ser reutilizados por las células.
Hoy en día, sabemos que este proceso de
degradación de las proteínas es esencial para el funcionamiento de la célula.
Por ejemplo, durante la división celular las proteínas deben ser sintetizadas y
fragmentadas con mucha rapidez para mantener la secuencia del ciclo celular. La
degradación mediada por la ubiquitina es fundamental para este proceso. La
regulación de la degradación proteica a través de la ubiquitina también está
presente en la función del sistema inmunológico. La alteración del mecanismo
regulador del marcado de la ubiquitina puede dar lugar a enfermedades como el
cáncer, ya que las proteínas defectuosas no serían marcadas para ser destruidas
y por lo tanto proliferarían. En la actualidad, los conocimientos sobre el
sistema de degradación de las proteínas, propuesto por primera vez por
Ciechanover y sus colegas, se utilizan para luchar contra algunas enfermedades.
Es el caso, por ejemplo, del nuevo tipo de fármacos anticancerígenos que actúan
interfiriendo la actividad de reciclado de proteínas del proteosoma.
Además del Premio Nobel, Ciechanover ha
recibido numerosos galardones en reconocimiento a sus investigaciones, como el
Premio Albert Lasker de Investigación Médica Básica del año 2000. En el año
2004 ingresó en la Academia Nacional Israelí de Ciencias y Humanidades.
Jeimy Benavides Camila Cano Paula Pabon Angie Ramirez
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